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Thèse de Sven POTELLE

TMEM165 : un nouvel acteur de la régulation de l’homéostasie golgienne du Mn2+, impliqué dans les anomalies congénitales de la glycosylation
Laboratoire : Unité de Glycobiologie Structurale et Fonctionnelle, Lille
Directeur de thèse : François FOULQUIER
Date : 8 décembre 2017

Les anomalies congénitales de la glycosylation (CDG) sont des maladies génétiques rares caractérisées par une glycosylation aberrante des protéines. En 2012, notre équipe a identifié TMEM165 comme étant une protéine golgienne impliquée dans les CDG, mais dont les fonctions biologiques et cellulaires demeurent inconnues. Au cours de ces travaux de thèse, nous avons montré que l’homéostasie golgienne du Mn2+ était altérée en absence de TMEM165. Alors que des défauts de galactosylation ont été observés dans des cellules déficientes en TMEM165, nous avons découvert que la supplémentation en Mn2+ était suffisante pour rétablir une glycosylation normale. Nous avons également démontré que ce défaut de glycosylation pouvait également être supprimé par une supplémentation en galactose. La supplémentation orale en galactose a été testée chez des patients déficients en TMEM165, améliorant significativement les paramètres biochimiques et cliniques. De plus, nous avons montré que la stabilité de TMEM165 était altérée en présence d’une concentration élevée de Mn2+, l’exposition à des concentrations élevées de Mn2+ entraînant une dégradation lysosomale rapide de TMEM165. En résumé, notre étude montre que TMEM165 est un acteur clé de la glycosylation golgienne en régulant finement l’homéostasie du Mn2+ et (ii) une nouvelle protéine de l’appareil de Golgi sensible au manganèse.